Ardi nuestro mas antiguo antepasado

'Ardi': el esqueleto más antiguo de un homínido

Decenas de investigadores de todo el mundo se han unido para desvelar los secretos de un eslabón clave en el historia de la evolución humana. Se trata de 'Ardipithecus ramidus', el esqueleto más antiguo de un homínido hallado hasta ahora, que vivió hace 4,4 millones de años en lo que hoy es Etiopía. Según los científicos, este fósil es lo más cercano que tenemos al momento en el que nuestra rama evolutiva se separó de la de los simios.
Los resultados se presentan hoy en la revista Science por medio de un inusual despliegue de 11 artículos en el que han participado un total de 47 investigadores de 10 países diferentes. A lo largo de 17 años de investigaciones, se han analizado 110 muestras, pero la pieza principal es el esqueleto de una hembra del que se conserva la mayor parte del cráneo, las manos, los pies, las piernas y la pelvis. Se cree que pesaba unos 50 kilos y medía 120 centímetros. Y tiene ya nombre: 'Ardi', la han bautizado los expertos.
Se piensa que el ultimo antepasado común compartido por humanos y chimpancés vivió hace al menos seis millones de años. 'Ardipithecus' data de hace cuatro millones y, por tanto, no es ese último ancestro compartido. Sin embargo, está más cerca que otros fósiles a ese momento crucial. 'Ardi' es al menos un millón de años más antigua que Lucy, el famoso esqueleto de una hembra de 'Australopithecus afarensis' que durante mucho tiempo ha sido uno de los restos de homínidos más antiguos conservados en el registro fósil.
Una criatura mosaico
Al analizar los fósiles de 'Ardipithecus', los expertos han descubierto que tenía una mezcla de rasgos «primitivos» compartidos con sus predecesores y rasgos «derivados» que comparte exclusivamente con homínidos posteriores.
Sin embargo, varios de sus rasgos no aparecen en los simios africanos de la época moderna. Por consiguiente, una conclusión sorprendente es que es probable que los simios africanos hayan evolucionado ampliamente desde que compartimos ese último ancestro común, lo que convierte así a chimpancés y gorilas vivos en pobres modelos para el último antepasado común y para entender nuestra propia evolución desde ésa.
«En 'Ardipithecus' tenemos una forma no especializada que no ha evolucionado mucho en la dirección de 'Australopithecus'. Por lo que cuando vas de la cabeza a los dedos del pie, lo que ves es una criatura mosaico, que no es ni chimpancé, ni es humano. Es 'Ardipithecus'», afirma uno de los principales autores de la investigación, Tim White, de la Universidad de California Berkeley.
«Estos artículos abren una ventana a un periodo de la evolución humana de la que hemos sabido poco, cuando los homínidos primitivos estaban estableciéndose en África, poco después de separarse del último antepasado que compartieron con los simios africanos», señala Brooks Hanson, subeditor de ciencias físicas de 'Science'.

El Magnesio y sus funciones

El magnesio es uno de los minerales que necesita el organismo, aunque en pequeñas dosis, para mantener su equilibrio natural. Está presente en las células nerviosas, por lo que desempeña un papel muy importante en el buen funcionamiento del sistema nervioso.

Las funciones del magnesio
El magnesio está distribuido en nuestro organismo fuera y dentro de las células. El magnesio extracelular interviene en la transmisión nerviosa y muscular, en el buen funcionamiento del músculo cardiaco (corazón) y desempeña una función primordial en la relajación muscular. El magnesio intracelular forma parte de la matriz ósea.

Para los deportistas, el magnesio es un mineral comprometido porque desempeña, en equilibrio con el calcio, un rol importante en la función muscular, en la relajación y la contracción del músculo.

Un déficit de magnesio originaría una:
excitación nerviosa y muscular excesiva (calambre muscular, mialgias ...),
latidos cardiacos irregulares,
reducción de la presión sanguínea,
debilidad..., por tanto, hay una relación directa entre la concentración de magnesio y la contracción muscular.
Los músculos y en particular el corazón, no funcionan correctamente si no contienen suficiente magnesio.
Además, este mineral es necesario para:
la transferencia y la liberación de energía.
El esfuerzo genera una pérdida de magnesio,
y la falta del mismo conduce a una reducción de las capacidades de resistencia y de adaptación al esfuerzo.
Por todo ello, es fundamental valorar la disponibilidad de magnesio en la dieta del deportista

Ciclación de la glucosa

Algunos monosacáridos en disolución, como por ejemplo la glucosa, adquieren una estructura ciclada. No es fácil de entender a la primera cómo la molécula adquiere esa estructura pero esta animación seguro que os ayuda.

El cobalto como bioelemento

El Cobalto pertenece a los oligoelementos, es decir, aquellos elementos necesarios para la vida pero en pequeñísimas cantidades. Una abundancia o una falta total de estos elementos puede causar la muerte del ser vivo.

El Cobalto tiene dos funciones principales para los seres vivos. Son:

-Su presencia en pequeñas cantidades en el suelo mejora la salud de los animales que pastorean en esa zona.

-En los seres vivos, es parte fundamental de la vitamina B12. Es vitamina (también llamada cobalamina) es indispensable para los seres vivos, ya que forma parte de la síntesis de la hemoglobina y la fabricación de células, así como para mantener en buen estado al sistema nervioso. La falta de esta vitamina puede producir anemia y otras enfermedades parecidas. Cabe destacar que las plantas no poseen esta vitamina, por lo que las personas vegetarianas tienen riesgo de una carencia de la misma.

Estructura de la vitamina B12

Metabolismo del hierro

Aunque solo existe en pequeñas cantidades en los seres vivos, el hierro ha asumido un papel vital en el crecimiento y en la supervivencia de los mismos y es necesario no solo para lograr una adecuada oxigenación tisular sino también para el metabolismo de la mayor parte de las células.

En los adultos sanos el hierro corporal total es de 3 a 4 gramos ó 35 mg/kg en las mujeres a 50 mg/kg en los hombres.

El hierro se encuentra en prácticamente todos los seres vivos y cumple numerosas y variadas funciones.
·Hay distintas proteínas que contienen el grupo hemo, que consiste en el ligando porfirina con un átomo de hierro. Algunos ejemplos:
-La hemoglobina y la mioglobina; la primera transporta oxígeno, O2, y la segunda, lo almacena.
-Los citocromos; los citocromos c catalizan la reducción de oxígeno a agua. Los citocromos P450 catalizan la oxidación de compuestos hidrofóbicos, como fármacos o drogas, para que puedan ser excretados, y participan en la síntesis de distintas moléculas.
-Las peroxidasas y catalasas catalizan la oxidación de peróxidos, H2O2, que son tóxicos.
-Las proteínas de hierro/azufre (Fe/S) participan en procesos de transferencia de electrones.
·También se puede encontrar proteínas en donde átomos de hierro se enlazan entre sí a través de enlaces puente de oxígeno. Se denominan proteínas Fe-O-Fe. Algunos ejemplos:
-Las bacterias metanotróficas, que emplean el metano, CH4, como fuente de energía y de carbono, usan proteínas de este tipo, llamadas monooxigenasas, para catalizar la oxidación de este metano.
-La hemeritrina transporta oxígeno en algunos organismos marinos.
-Algunas ribonucleótido reductasas contienen hierro. Catalizan la formación de desoxinucleótidos.

Nuevos avances en el conocimiento del virus de la peste porcina africana

Los mecanismos de reparación del ADN de los virus les permiten mantener la integridad y estabilidad de su genoma. El estudio de estos mecanismos es esencial para conocer la biología de una enfermedad para la que no existe vacuna, la peste porcina africana. Investigadores del Centro de Biología Molecular “Severo Ochoa” (UAM-CSIC) trabajan en ello.

El virus de la peste porcina (VPPA) es un virus complejo de ADN que provoca una grave enfermedad en el cerdo doméstico, y generó grandes pérdidas económicas en España en los años 70-80, siendo aún hoy endémica en ciertas zonas de África y el Cáucaso. Se trata de una enfermedad hemorrágica que afecta exclusivamente a animales.

El ADN es una molécula químicamente estable, pero está sometido a un gran número de ataques físico-químicos externos e internos, como son las radiaciones o los agentes oxidantes procedentes del metabolismo celular.

El laboratorio de José Salas, del Centro de Biología Molecular “Severo Ochoa” (UAM-CSIC), ha demostrado previamente que entre las proteínas propias que el virus produce durante su ciclo de replicación se encuentran un grupo de enzimas que constituyen un sistema viral de reparación del ADN, como son una ADN polimerasa, y una endonucleasa AP. Además, se ha comprobado que esta última es esencial para el crecimiento del virus en macrófagos porcinos. Los macrófagos, al igual que los neutrófilos, son las células diana natural del VPPA. Estas células inmunes pueden producir especies reactivas de oxígeno en respuesta a diversos estímulos, como son las infecciones virales.

En este nuevo trabajo, publicado en Virology por Modesto Redrejo, del Centro de Biología Molecular “Severo Ochoa” (UAM-CSIC), y realizado en colaboración con el equipo del Dr. M. Saparbaev del Institut Gustave Roussy (Francia), se completa la caracterización bioquímica de la endonucleasa AP viral de origen recombinante, encontrando que tiene unas propiedades similares a enzimas de otros organismos que desempeñan funciones equivalentes, que son: actividad endonucleolítica (cortan) sobre sitios abásicos (que no tienen la base nitrogenada) y sobre algunos nucleótidos modificados, 3’→5’ exonucleasa (elimina nucleótidos en sentido contrario a su síntesis y actúa como editora de pruebas para controlar la calidad de la reparación) y 3’-diesterasa (elimina extremos 3’ que bloquean la síntesis o la unión de ADN). La endonucleasa AP del VPPA tiene una especial preferencia por ADN con nucleótidos desapareados o dañados, lo que sugiere un papel en la reparación de estos sustratos de ADN. También se ha comprobado que todas las propiedades bioquímicas del enzima se inhiben drásticamente in vitro por agentes reductores, siendo esta inhibición reversible en presencia de sustancias oxidantes. Este resultado sugiere que la proteína puede, por tanto, estar activa en el medio potencialmente oxidante del macrófago porcino infectado.

Finalmente, se han validado las propiedades bioquímicas del enzima mediante experimentos in vivo, tanto en un sistema bacteriano modelo como en el contexto de la infección viral, comprobando que puede reparar daños en el ADN generados tanto por agentes químicos oxidantes como alquilantes.

Fuente: Universidad Autónoma de Madrid (UCCUAM)