Las chaperonas moleculares intervienen en la degradación de proteínas gracias a su flexibilidad.

Las chaperonas ayudan a que otras proteínas recién formadas adopten una estructura tridimensional, pero además, contribuyen a su degradación, un proceso opuesto y esencial.

Los investigadores han observado que estos complejos extremadamente sensibles, pueden atrapar y marcar todo tipo de proteínas.

"Hasta ahora, el mecanismo que permite a las chaperonas cambiar de una función a otra no estaba claro desde un punto de vista estructural. Gracias a una combinación de técnicas de vanguardia como la criomicroscopía electrónica y la espectrometría de masas con entrecruzamiento, hemos podido obtener una imagen con una resolución media de los complejos formados por la proteína CHIP y las chaperonas moleculares Hsp70 y Hsp90” ha explicado el investigador José María Valpuesta.


Mientras que los complejos denominados Hsp70 y Hsp90 ayudan al plegamiento de proteínas, la proteína CHIP (la que está pintada de rojo) actúa como llave para el cambio de función.