Una investigación ha demostrado que la eficiencia de una reacción enzimática se ve afectada en gran medida por la entropía conformacional del sustrato que debe encontrarse desordenado en el momento del reconocimiento. El equipo del CIC bioGUNE ha afrontado el reto de analizar proteínas desordenadas mediante el análisis de espectroscopía de fuerza por microscopía de fuerza atómica.
El hallazgo propone nuevas rutas para examinar el reconocimiento de sustratos por enzimas y las modificaciones específicas generadas en las proteínas de las células.
“Hemos utilizado como modelo una reacción proteolítica, que corresponde a una modificación postraduccional presente en organismos vivos. Para superar el desafío del análisis de proteínas desordenadas, creamos un ensayo en el que la fuerza mecánica activa la reacción enzimática, permitiendo controlar con precisión los cambios energéticos del péptido sustrato desordenado. Finalmente, construimos un modelo energético con detalles atomísticos que predice el impacto de la entropía del sustrato durante el reconocimiento por la enzima. Estos resultados apoyan un mecanismo de reconocimiento del péptido sustrato basado en un modelo de selección conformacional”, señala Marcelo Guerin, director de la investigación.
El crecimiento de datos como este impulsa el desarrollo de enfoques sistemáticos para comprender las modificaciones específicas mediadas por enzimas. Esta tarea parece colosal, ya que cada modificación puede depender de una reacción enzimática con especificidad de sustrato y cinética distintas. Por esta razón, el conocimiento de los detalles de estas reacciones es fundamental para dilucidar procesos dependientes del tiempo, como el envejecimiento o los relojes moleculares.
Fuente: Noticias de la ciencia
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